Apoptose, die bekannteste Form des programmierten Zelltods, spielt eine zentrale Rolle bei einer Vielzahl von Prozessen in multizellulären Organismen. Aufgrund der vielseitigen Funktion der Apoptose kann eine Fehlregulation zu schwerwiegenden Krankheiten führen, wie beispielsweise Krebs oder neurodegenerative Erkrankungen. Eine Aufklärung der Mechanismen der Apoptose ist neben der Erforschung dieser Erkrankungen auch für die Produktion von biopharmazeutischen Wirkstoffen in Säugerzellen von Interesse, wo der programmierte Zelltod einen limitierenden Faktor der Produktivität darstellt. Die Untersuchung der Apoptose konzentriert sich in dieser Arbeit auf eine bestimmte Ebene der Proteinregulation, die Proteinphosphorylierungen. Diese posttranslationale Modifikation von Proteinen kann deren Aktivität, Lokalisation und Degradation kontrollieren und damit eine wichtige Funktion bei der Regulation von Signaltransduktionskaskaden, wie bei der Induktion der Apoptose, einnehmen. Die differentielle, massenspektrometrische Analyse des Phosphoproteoms führte zur Identifikation von 1.212 Phosphoproteinen, von denen 147 als reguliert identifiziert werden konnten. Die vorliegende Arbeit liefert erstmalig ein zellübergreifendes Bild der Veränderungen des Phosphoproteoms von mit Etoposid induzierten, apoptotischen Jurkat-Zellen.